Theoretische und Computergestützte Biophysik
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Wir sind immer auf der Suche nach hoch motivierten Wissenschaftlern, die großes Interesse und Hintergrundwissen im Fachbereich Physik, physikalischer Chemie, Mathematik und/oder biomolekularen Simulationen haben. Wenn Sie daran interessiert sind, die an unserer Abteilung durchgeführten Forschungsprojekte voranzutreiben, senden Sie bitte Ihre Bewerbungsunterlagen (einschließlich Motivationsschreiben, Lebenslauf, Publikationsliste, Zeugnisse) vorzugsweise als einzelne PDF-Datei per E-Mail an office.theor_comp_biophys@mpinat.mpg.de oder folgen Sie den Anweisungen in den jeweiligen Stellenausschreibungen.
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Sie ein spannendes und anregendes Programm mit Experimenten, Mitmachaktionen, Führungen, Vorträgen, Science Slams und vielem mehr.
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Am Zukunftstag sind alle Mädchen und Jungen herzlich eingeladen, unsere Forscherinnen und Forscher sowie die Mitarbeiterinnen und Mitarbeiter in den Werkstätten und Service-Einrichtungen zu begleiten und ihre Arbeit kennenzulernen.
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Pressemitteilungen & Neues aus der Forschung
Forschungsgruppe Grubmüller
Forschende haben erstmals sichtbar gemacht, wie sich die dreidimensionale Struktur des Krebsproteins p53 in blitzschnell vergehenden Billionstel Sekunden bis hin zu einer Million langsameren Mikrosekunden ständig dynamisch verändert. Im Kampf gegen Krebs könnte das Verständnis der Dynamik dieser Strukturen dazu beitragen, Medikamente zu entwickeln, die gezielt auf p53 wirken.
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Die Nationale Akademie der Wissenschaften Leopoldina würdigt damit die herausragenden wissenschaftlichen Leistungen des Biophysikers und die besondere Expertise auf seinem Fachgebiet.
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Wenn in einer lebenden Zelle etwas mit Kraft angepackt, transportiert oder in Form gebracht werden muss, sind meistens Mikrotubuli im Spiel. Um ihre Aufgaben zu erfüllen, wechseln sie dynamisch zwischen Wachstum und Schrumpfen. Forscher an unserem Institut haben nun aufgeklärt, wie das Umschalten zwischen diesen beiden Vorgängen funktioniert.
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Eine von Helmut Grubmüller und seinem Team neu entwickelte Methode zeigt, wie sich aus sehr wenigen Informationen von simulierten Messungen mit einem Freie-Elektronen-Laser die 3D-Struktur eines Proteins in atomarer Auflösung berechnen lässt.
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Forschende um Holger Stark und Niels Fischer vom MPI für biophysikalische Chemie haben mit Kollegen den komplexen Bewegungsablauf am Ribosom sichtbar gemacht, der die erstaunliche Genauigkeit bei der zellulären Proteinfertigung erklärt. Sie konnten in atomarem Detail aufklären, wie das Ribosom auf ein Signal hin zuverlässig die korrekte Aminosäure in ein Protein einbaut.
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Forschungsgruppe de Groot
Ein Forschungsteam am Max-Planck-Institut (MPI) für Multidisziplinäre Naturwissenschaften hat einen bislang unbekannten Mechanismus entdeckt, der es mechanischen Signalen ermöglicht, sich über Proteine hinweg auszubreiten. Das hebelartige Prinzip macht Allosterie physikalisch greifbar und eröffnet neue Perspektiven für die Wirkstoffforschung und die synthetische Biologie.
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Ein Team um Bert de Groot hat jetzt mithilfe von Molekulardynamik-Simulationen erstmals in atomarer Auflösung sichtbar gemacht, wie Kaliumionen einen Kaliumionenkanal passieren. Die Simulationen könnten dazu beitragen, besser zu verstehen, wie Ionenkanäle reguliert werden oder Medikamente auf Ionenkanäle wirken.
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